Co-imobilização de lipases e seu uso em reações de esterificação
Palavras-chave:
lipases, co-imobilização, oleato de etila, levulinato de etilaResumo
Lipases são enzimas versáteis que atuam como biocatalisadores em reações de hidrólise, esterificação e transesterificação. A imobilização dessas enzimas é uma estratégia eficaz para aumentar sua estabilidade térmica, facilitar a recuperação e reutilização do biocatalisador, além de contribuir para a obtenção de produtos com maior pureza. Este trabalho teve como objetivo avaliar a imobilização e co-imobilização de três lipases comerciais — lipase B de Candida antarctica (CalB), lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) e lipase de Rhizomucor miehei (RML) — em sílica-alumina (Siral 40) por adsorção física, bem como investigar sua eficiência em reações de esterificação. As lipases apresentaram elevada eficiência de imobilização (> 80%) no suporte Siral 40. As atividades de esterificação foram determinadas, e os biocatalisadores mais promissores foram empregados na síntese de oleato de etila. O efeito da temperatura (30, 40, 50 e 60 °C) foi avaliado, e os resultados indicaram que a enzima imobilizada apresentou maior estabilidade térmica com o aumento da temperatura, em comparação à forma livre. Os biocatalisadores também foram avaliados na síntese de levulinato de etila a 40 °C. Nessa reação, apenas os derivados imobilizados da CalB apresentaram atividade catalítica, promovendo a esterificação entre o ácido levulínico e o etanol.
Referências
1. 1. R.A. Sheldon; J.M. Woodley, Chem. Rev. 2018, 118, 801-838.
2. R.C. Rodrigues; C. Ortiz; A. Berenguer-Murcia; R. Torres; R. Fernandez-Lafuente, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6290-6307.
3. Y.R. Maghraby; R.M. El-Shabasy; A.H. Ibrahim; H. M El-Said, ACS Omega. 2023, 8, 5184-5196.
4. U. Hanefeld; L. Gardossi; E. Magner, Chem. Soc. Rev. 2009, 38, 453-468.
5. F. Aghabeigi; H. Nikkah; H. Zilouei; M. Bazarganipour, Proc. Bioch. 2023, 126, 171-185.
6. G.A.R. Da Silva, T.M.L.O. da Silva; J.P.S.Q. Menezes; E.C.T. Veloso; G.Z. Fontes-Santanna; N.R.C. Huaman, R. Brackmann, M.A.P. Langone, Catalysis Today. 2025, 445, 115099.
7. K.C.N.R. Pedro; G.A.R. Da Silva, M.A.P. da Silva, C.A. Henriques, M.A.P. Langone Catal. Today. 2025, 477, 115141.
8. K.C.N.R. Pedro; J.V.V. da Silva; E.P. Cipolatti, E.A. Manoel; I.S.P. Campisano; C.A. Henriques; M.A.P. Langone, 3 Biotech. 2023, 13, 260.
9. M.M Bradford, Anal. Biochem. 1976, 72, 248-254.
10. K.C.N.R. Pedro; I.E.P. Ferreira; C.A. Henriques; M.A.P. Langone, Chem. Eng. Comm. 2019, 207.
11. M.S. De Paula; L.F.C. de Oliveira; F.T. Cunha; T.P.C. Gomes; P.I.N.M. Pereira; M.A.P. Langone, Biomass Bioenergy. 2021, 144, 105898.
12. K.C.N.R. Pedro; J.M. Parreira; I.N. Correia; C.A. Henriques; M.A.P. Langone, Quím. Nova. 2018, 41, 284-291.
13. A.F.S. Moreira; C.B. Souza; W. Pinheiro; F.A. de Freitas; E.R. Lachter, Ver. Virtual Quim. 2022, 14, 382.
14. K. Yan; C. Jarvis; J. Gu; Y. Yan, Renew. Sust. Energ. Rev. 2025, 51, 986-997.
15. G. Yadav; I.V. Borkar, Proc. Bioch. 2010, 47, 3358-3363.